Главная О сайте Диеты Заболевания Интересные факты
Задать вопрос врачу онлайн - здесь.

Простой белок

Аминокислота Простой белок [1] – это белок, построенный исключительно из остатков ^5,-аминокислот (при гидролизе распадающийся исключительно на аминокислоты [2]), не требующий для функционирования наличия небелковых простетических групп.

Простые белки, по растворимости в солевых растворах и воде, условно подразделяются на несколько групп:

  • глобулины,
  • альбумины,
  • гистоны,
  • протамины,
  • глютелины,
  • проламины.

По пространственному строению и растворимости, простые белки подразделяются на глобулярные и фибриллярные:

  • глобулярные простые белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), хорошо растворяются как в воде, так и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, благодаря чему обеспечивается тесный контакт с растворителем. К глобулярной группе также относятся все ферменты [3] и подавляющее большинство иных биологически активных белков, исключая структурные,
  • фибриллярные простые белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы как в воде, так и в солевых растворах. Полипептидные цепи [4] в молекулах фибриллярных белков располагаются параллельно одна другой. Данные простые белки принимают участие в образовании структурных элементов соединительной ткани: в эластинах, кератинах, коллагенах.

Белки альбумины и глобулины

Простой белок альбумин Глобулярные простые белки альбумины и глобулины наиболее распространены в растительном и в животном мире, и, как правило, встречаются совместно, составляя основу протоплазмы ( цитоплазмы [5] и ядра клетки [6]).

Наибольшее количество альбуминов и глобулинов содержится в плазме крови [7], тканях организма, сыворотке молока. Альбумины и глобулины в здоровом организме всегда находятся в определенных пропорциях (альбумин – глобулиновый коэффициент [8]).

Альбумины отличаются от глобулинов, как физико-химическими свойствами, так и химическим составом. В частности, альбумины, в отличие от глобулинов, содержат существенно меньшее количество глицина [9] и большее количество серосодержащих аминокислот.

Характерной особенностью белка альбумина является меньшая молекулярная масса в сравнении с глобулинами: молекулярная масса альбумина плазмы крови равна 68000, глобулина – 180000.

Белки глобулины – менее дисперсные и менее гидрофильные (скорее более гидрофобные), чем альбумины, поэтому коллоидные растворы глобулинов не настолько устойчивы, как растворы альбуминов.

Альбумины растворимы в воде в широком диапазоне pH (от 4 pH до 8,5 pH), выпадают в осадок при 70-100% концентрации раствора сульфатом аммония (глобулины – при 50% концентрации). Глобулины сложнее растворяются в воде, при этом растворимы в солевых растворах, обычно содержат углеводную часть.

Белки гистоны и протамины

Простой белок гистон Глобулярные простые белки гистоны и протамины являются наиболее простыми белками, характерной особенностью которых является слабощелочные свойства растворов. Данный факт обусловлен наличием в составе гистонов и протаминов значительного количества диаминокарбоновых кислот – аргинина [10], лизина [11] и гистидина [12].

Гистоны – низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков лизина и аргинина, что обусловливает их основные свойства, содержат 20-35% основных аминокислот, (белки протамины – 50-80%, в связи с чем, протамины проявляют более щелочные свойства, нежели гистоны).

Характерным признаком протаминов является то, они имеют большую молекулярную массу, в сравнении с другими простыми белками. Протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), и, как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты [13] с нуклеиновыми кислотами [14], выступая в качестве репрессорных и регуляторных белков – составной части нуклеопротеинов.

Гистоны и протамины в значительных количествах содержатся в зобной железе, в икре и сперме рыб, в селезенке. Названия представителей этих простых белков происходят от источника их получения: протамины, выделенные из скумбрии, так и называются – скумбрии, из молоки сельди – клупеином, из молок семги – сальмии.

Гистоны и протамины входят в состав сложных белков в частности нуклеопротеиновых ядер.

Белки глютелины и проламины

Глобулярные простые белки глютелины и проламины – белки растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием аминокислот пролина и глутаминовой кислоты.

Глютелины на 45 % состоят из глутаминовой кислоты, растворяются в разбавленных кислотах и щелочах, тогда как в воде и разбавленных солевых растворах не растворяются.

Представителями данного класса простых белков является оризенин (белок риса) и глютелин (белок кукурузы).

Глютелины отличаются от проламинов более высоким содержанием гликокола, аргинина, гистидина. По аминокислотному составу белки глютелины сбалансированы лучше, чем белки проламинов.

Проламины, как и глютелины, не растворяются в воде, однако хорошо растворяются в 50-90 % этиловом спирте, состоят на 30-45 % из глутаминовой кислоты и на 15% из пролина.

К проламинам принадлежат глиадин (белок ржи и пшеницы), гордеин (белок ячменя), зеин (белок кукурузы).

Глютелины и проламины составляют подавляющую массу белков зерновых культур.

Белки протеиноиды (склеропротеины)

Фибриллярные простые белки протеиноиды (склеропротеины) – это белки мышечных тканей, кожных покровов, костей, хрящей, волос. Характерной особенностью данных белков является высокая устойчивость к различным растворителям: они не растворяются в воде, растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. На протеиноиды не оказывают влияние ферменты, поэтому при попадании в организм с пищей, данные белки крайне плохо усваиваются.

Представителями протеиноидов (склеропротеинов) является эластин, коллаген [15], кератины, фиброин.


Примечания

Примечания и пояснения к статье «Простые белки».

  • [1] Белок, протеин – высокомолекулярное органическое вещество, состоящее из альфа-аминокислот, объединенных пептидными связями. Существуют две класса белков: простой белок, при гидролизе распадающийся исключительно на аминокислоты, и сложный белок (протеид, холопротеин, голопротеин), содержащий простетическую группу (кофактор), при гидролизе сложного белка, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть либо продукты ее распада. Белки-ферменты ускоряют (катализируют) биохимические реакции, оказывая существенное влияние на процессы обмена веществ. Отдельные белки выполняют механические или структурные функции, образуя цитоскелет, сохраняющий форму клеток. Помимо прочего, белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки являются основой для создания мышечной ткани, клеток, тканей и органов у человека.
  • [2] Аминокислота – органическое соединение, являющееся строительным материалом для белковых структур, мышечных волокон. Организм использует аминокислоты для собственного роста, укрепления и восстановления, для выработки различных гормонов, ферментов и антител.
  • [3] Ферменты, энзимы – как правило, белковые молекулы или рибозимы (молекулы РНК) либо их комплексы, катализирующие (ускоряющие) химические реакции в живых системах. Ферментативная активность может регулироваться ингибиторами и активаторами (ингибиторы – понижают, активаторы – повышают). По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.
  • [4] Пептидная связь образуется при реакции аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты с выделением молекулы воды. Связанные пептидной связью аминокислоты образуют полипептидную цепь.
  • [5] Цитоплазма (от греческих _4,a3,`4,_9,`2, – «клетка» и `0,_5,^0,`3,_6,^5, «содержимое») – полужидкое содержимое клетки, внутренняя среда умершей или живой клетки, кроме ядра и вакуоли, ограниченная плазматической мембраной.
  • [6] Ядро клетки, клеточное ядро – один из структурных компонентов эукариотической клетки, содержащий генетическую информацию (молекулы ДНК), осуществляющий основные функции: хранение, передачу и реализацию наследственной информации с обеспечением синтеза белка.
  • [7] Плазма крови – жидкая часть крови, состоящая на 90-94% из воды и на 7-10% из органических и неорганических веществ. В плазме крови во взвешенном состоянии находятся форменные элементы (клетки крови).
  • [8] Альбумин – глобулиновый коэффициент – соотношение альбуминов и глобулинов крови, величина в норме относительно постоянная (1,5—2,3). При определении альбумин – глобулинового коэффициента, как правило, используется метод высаливания, когда ставится ставка на различия в растворимости альбуминов и глобулинов, либо путем электрофореза сыворотки.
  • [9] Глицин, гликокол, аминоэтановая кислота, аминоуксусная кислота – простейшая алифатическая аминокислота, единственная протеиногенная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Глицин входит в состав многих белков и биологически активных соединений. Из глицина в живых клетках синтезируются пуриновые основания и порфирины.
  • [10] Аргинин – алифатическая основная ^5,-аминокислота. Аминокислота оптически активна, существует в виде L– и D– изомеров (L-аргинин входит в состав пептидов и белков). Аргинин является субстратом NO-синтаз в синтезе оксида азота NO, являющегося локальным тканевым гормоном с множественными эффектами – от противовоспалительного до сосудистых эффектов и стимуляции ангиогенеза.
  • [11] Лизин – алифатическая незаменимая аминокислота с выраженными свойствами основания, входящая в состав белков. Лизин необходим для роста и восстановления тканей, производства альбуминов, ферментов, гормонов, антител.
  • [12] Гистидин – гетероциклическая альфа-аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот. Гистидин входит в состав активных центров множества ферментов, является предшественником в биосинтезе гистамина.
  • [13] Любые соединения с водородными связями будут соединениями с ассоциатами.
  • [14] Нуклеиновая кислота – высокомолекулярное органическое соединение, образованное остатками нуклеотидов.
  • [15] Коллаген, collagen — фибриллярный белок, основной структурный белок межклеточного матрикса, составляющий от 25 до 33% общего количества белка в организме (~6% массы тела). Синтез коллагена протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Будучи основой соединительной ткани организма (кость, сухожилие, дерма, хрящ, кровеносные сосуды, зубы), коллаген обеспечивает ее эластичность и прочность.

    Высокоспецифичным ферментом, расщепляющим пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена (с выделением свободной аминокислоты оксипролин, в частности) является коллагеназа. Образующиеся в результате разрушения коллагеновых волокон (под воздействием коллагеназы) аминокислоты участвуют в построении клеток и восстановлении коллагена.

    Коллагеназа широко используется в медицинской практике для лечения ожогов в хирургии и для лечения гнойных заболеваний глаз в офтальмологии. В частности, коллагеназа входит в состав полимерных дренирующих сорбентов «Асептисорб» (Асептисорб-ДК) производства компании «Асептика», применяющихся при лечении гнойно-некротических ран.

При написании статьи о простых белках, в качестве источников использовались материалы информационных и справочных интернет-порталов, сайтов новостей NCBI.NLM.NIH.gov, ProteinStructures.com, MedicalNewsToday.com, Phys.MSU.ru, IBCh.ru, Википедия, а также следующие печатные издания:

  • Гауровиц Ф. «Химия и функции белков». Издательство «Мир», 1965 год, Москва,
  • Степанов В. М. «Молекулярная биология. Структура и функции белков. Классический университетский учебник». Издательство «Издательство Московского государственного университета», 2005 год, Москва,
  • Ченцов Ю. С. «Введение в клеточную биологию. Классический университетский учебник XXI века». Издательство «Академкнига», 2005 год, Москва,
  • Коничев А. С., Севастьянова Г. А. «Молекулярная биология. Высшее профессиональное образование». Издательство «Академия», 2008 год, Москва.

Простой белок




Жми и поделитесь статьей с друзьями:

 

Оцените материал:
1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (No Ratings Yet)
Loading...Loading...

Top