Медицинский портал Новости медицины Интересная медицина Белок в моче Ацетон в моче pH (кислотность) мочи

Аминокислота

Аминокислоты, аминокарбоновые кислоты – органические соединения, содержащие в своем составе одновременно как аминную (-NH2) [1], так и карбоксильную (-СООН) группы. Аминокислоты могут рассматриваться в качестве производных карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Аминокислота являются мономерной едициницей [2] белков [3], в составе которых остатки аминокислот объединены пептидной связью. Большинство белков построены из комбинации девятнадцати «первичных» аминокислот (содержащих первичную аминогруппу), и одной «вторичной» аминокислоты или иминокислоты (содержащей вторичную аминогруппу) пролина, кодируемых генетическим кодом.

Подобная аминокислота называется «стандартной» или «протеиногенной» (см. разделы «Классификация аминокислот» и «Нестандартные аминокислоты» ниже).

Помимо стандартных, в живых организмах встречаются другие, нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций [4], которые могут входить в состав белков или выполнять другие функции.

В общепризнанной классификации присутствует 20 основных, стандартных, «избранных», аминокислот, однако, не совсем ясно, чем данные аминокислоты оказались предпочтительнее среди себе подобных. Например, ключевым промежуточным метаболитом [5] пути биосинтеза метионина, изолейцина и треонина является ^5,-аминокислота гомосерин [6]. Гомосерин является «древним» метаболитом, однако для метионина, изолейцина и треонина аминоацил-тРНК-синтетазы и тРНК [7] существуют, а для гомосерина – нет.

В зависимости от того, к какому атому углерода присоединена аминогруппа, аминокислоты подразделяются на ^5,-аминокислоты, ^6,-аминокислоты и ^7,-аминокислоты. ^5,-атомом считается тот атом углерода, к которому присоединена карбоксильная группа, если же рядом с ним располагается и аминогруппа, данная аминокислота будет называться ^5,-аминокислотой. Если аминогруппа присоединена к следующему атому углерода, это уже будет ^6,-аминокислота, и так далее [8].

Все протеиногенные аминокислоты являются ^5,-аминокислотами.

История открытия и номенклатура аминокислот

Так как у одной и той же аминокислоты может быть несколько источников происхождения, некоторые аминокислоты приведены в таблице дважды, в зависимости от даты открытия и источника. В таблице приведены наиболее известные и значимые аминокислоты.

Аминокислота

Систематические название [9]

Другие названия

Год

Источник

Открывший впервые

L-Аспарагин

(2S)-2,4-diamino-4– oxobutanoic acid

2-амино-3-карбамоилпропановая кислота

1806

Сок спаржи

Воклен Л.-Н. и Робике П.-Ж.

L-Лейцин

(2S)-2-amino-4– methylpentanoic acid

2-амино-4-метилпентановая кислота

1819

Сыр

Пруст Д.

Глицин

2-aminoacetic acid

Аминоуксусная кислота

1820

Желатин

Браконно А.

L-Таурин

2-aminoethanesulfonic acid

2– Аминоэтансульфоновая кислота

1827

Бычья желчь

Тидеманн Ф. и Гмелин Л.

L-Аспарагиновая кислота

2-Aminobutanedioic acid

Аминобутандиовая кислота, аспартат, аминоянтарная кислота

1827

Экстракт алтея аптечного

Плиссон А.

L-Тирозин

(2S)-2-amino– 3– (4-hydroxyphenyl) propanoic acid

2-амино-3– (4– гидроксифенил) пропионовая кислота

1846

Неочищенный казеин

фон Либих Ю.

L-Тирозин

(2S)-2-amino-3– (4-hydroxyphenyl)propanoic acid

2-амино-3– (4– гидроксифенил) пропионовая кислота

1848

Гидролизат казеина

Бопп Ф.

L-Валин

(2S)-2-amino-3-methylbutanoic acid

(S)-2-амино-3-метилбутановая кислота

1856

Животные ткани

фон Горуп-Безанц Е.

L-Серин

(2S)-2-amino-3-hydroxypropanoic acid

2-амино-3-гидроксипропановая кислота

1865

Шелк

Крамер Э.

L-Глутаминовая кислота

2-Aminopentanedioic acid

2-Аминопентадиовая кислота

1866

Растительные белки

Риттхаузен Г.

L-Аспарагиновая кислота

2-Aminobutanedioic acid

Аминобутандиовая кислота, аспартат, аминоянтарная кислота

1868

Конглутин, легумин (ростки спаржи)

Риттхаузен Г.

L-Орнитин

(2S) –2,5-diaminopentanoic acid

2,5-диаминопентановая кислота

1877

Куриная моча

Яффе М.

L-Валин

(2S)-2-amino– 3-methylbutanoic acid

(S)-2-амино-3-метилбутановая кислота

1879

Белок альбумин

Шутценбергер П.

L-Фенилаланин

(2S)-2-amino-3-phenylpropanoic acid

2-амино-3-фенилпропановая кислота

1881

Ростки люпина

Шульце А. и Барбьери Й.

L-Глутамин

(2S)-2,5-diamino –5-oxopentanoic acid

2-аминопентанамид– 5-овая кислота

1883

Сок свеклы

Шульц Е. и Босхарт Е.

L-Цистеин

(2R)-2-amino-3-sulfanylpropanoic acid

^5,-амино– ^6,-тиопропионовая кислота, 2-амино-3-меркаптопропановая кислота

1884

Цистин

Бауманн Е.

L-Аргинин

(2S)-2-amino-5– (diaminomethylideneamino) pentanoic acid

2-амино-5– (диаминометилиденамино) пентановая кислота

1886

Экстракт рассады люпина

Шульц Е. и Стигер Е.

L-Аланин

(2S)-2-aminopropanoic acid

(S)-2-аминопропановая (^5,-аминопропионовая) кислота

1888

Фиброин шелка

Вейль Т.

L-Лизин

(2S)-2,6-diaminohexanoic acid

2,6-диаминогексановая кислота

1889

Казеин

Дрексель Э.

L-Аргинин

(2S)-2-amino-5– (diaminomethylideneamino) pentanoic acid

2-амино-5– (диамино метилиденамино) пентановая кислота

1895

Белок рога

Гедин С.

3,5-Дийодтирозин

3,5-Diiodotyrosine

3,5-Дийодтирозин

1896

Кораллы

Дрексель Е.

L-Гистидин

(2S)-2-amino-3– (1H-imidazol-5-yl) propanoic acid

L-2-амино-3– (1H-имидазол– 4-ил) пропионовая кислота

1896

Стурин

Коссель Е.

L-Гистидин

(2S)-2-amino-3– (1H-imidazol-5-yl) propanoic acid

L-2-амино-3– (1H-имидазол– 4-ил) пропионовая кислота

1896

Гистоны

Гедин С.

L-Цистин

(2R)-2-amino-3– [[ (2R)-2-amino-2-carboxyethyl]disulfanyl] propanoic acid

3,3′-дитио-бис-2-аминопропионовая кислота, дицистеин

1899

Вещество рога

К. Мёрнер

L-Пролин

(2S)-pyrrolidine– 2-carboxylic acid

L-пирролидин-2-карбоновая кислота

1901

Казеин

Фишер Э.

L-Триптофан

(2S)-2-amino-3– (1H-indol-3-yl) propanoic acid

2-амино-3– (1H-индол-3-ил)пропионовая кислота

1901

Казеин

Хопкинс Ф. и Коул С.

L-Гидроксипролин

(2S, 4R)– 4-hydroxypyrrolidine– 2-carboxylic acid

L-4– гидроксипирролидин– 2-карбоноваякислота

1902

Желатин

Фишер Э.

L-Изолейцин

(2S, 3S)-2-amino-3-methylpentanoic acid

2-амино-3-метилпентановая кислота

1904

Патока сахарной свеклы

Эрлих Ф.

^6,-Аланин

3-aminopropanoic acid

3-аминопропионовая кислота

1911

Мясной экстракт

Гулевич В.

Лиотиронин

(2S)-2-amino-3– [4– (4-hydroxy– 3-iodophenoxy)-3,5-diiodophenyl] propanoic acid

Тиреоидные гормоны

1915

Ткань щитовидной железы

Кендалл Е.

L-Метионин

(2S)-2-amino-4-methylsulfanylbutanoic acid

2-амино-4– (метилтио) бутановая кислота

1922

Казеин

Мёллер Д.

L-Треонин

(2S, 3R)-2-amino-3-hydroxybutanoic acid

2-амино-3-гидроксибутановая кислота

1925

Белки овса

Шрайвер C. и др.

L-Гидроксилизин

(2S, 5R)-2,6-Diamino-5-hydroxyhexanoic acid

(2S, 5R)-2,6-диамино-5-гидроксигексановая кислота

1925

Рыбный желатин

Шрайвер С. и др.

L-Цитруллин

2-amino-5– (carbamoylamino) pentanoic acid

2-амино-5– (карбамоил амино) пентановая кислота

1930

Сок арбуза

Вада М.

L-Аспарагин

(2S)-2,4-diamino-4– oxobutanoic acid

2-амино-3-карбамоилпропановая кислота

1932

Эдестин (белок семян конопли)

Дамодаран М.

L-Глутамин

(2S)-2,5-diamino-5-oxopentanoic acid

2-аминопентанамид –5-овая кислота

1932

Глиадин (белок пшеницы)

Дамодаран М.

L-Треонин

(2S, 3R)-2-amino-3-hydroxybutanoic acid

2-амино-3-гидроксибутановая кислота

1935

Казеин

Роуз В.

Каждая из двадцати стандартных, и многие из нестандартных аминокислот, получили названия, в том числе, от источника, из которого впервые было выделено соединение: например, аспарагин выделен из спаржи (от латинского Asparagus), глутамин – из глютена пшеницы, тирозин – из казеина (от греческого `4,`5,`1,a2,`2,, tyros – «сыр»).

Для сокращенной записи названий протеиногенных аминокислот используются коды, включающие в себя три первые буквы тривиального названия (за исключением аспарагина – «Асн», глутамина – «Глн», изолейцина – «Иле» и триптофана – «Трп». Для последнего также используется сокращение «Три»).

Иногда также используются обозначения Asx «аспарагиновая кислота, аспарагин» и Glx «глутаминовая кислота, глутамин». Существование подобных обозначений объясняется тем, что при гидролизе пептидов в щелочных или кислых средах, аспарагин и глутамин легко превращаются в соответствующие кислоты, из-за чего часто невозможно, без применения особых подходов, точно установить, какая именно аминокислота была в составе пептида.

Гидролиз (от древнегреческих P21,^8,`9,`1, – «вода» и _5,a3,`3,_3,`2, – «разложение») – сольволиз [10] водой, химическая реакция взаимодействия вещества с водой, при протекании которой происходит разложение вещества и воды с образованием новых соединений. Гидролиз соединений различных классов (белков, углеводов, жиров, сложных эфиров, солей) существенно различается. Гидролиз пептидов и белков происходит с образованием либо более коротких цепей (частичный гидролиз), либо смеси аминокислот (в ионной форме, полный гидролиз). Гидролиз пептидов может происходить как в щелочной или кислой среде, так и под действием ферментов. Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, соответственно, расщепляются строго определенные участки пептидной цепи. Обычно гидролиз осуществляется в кислой среде, так как в условиях щелочного гидролиза многие аминокислоты неустойчивы. Кроме того, гидролизу подвергаются также амидные группы [11] аспарагина и глутамина.

В момент появления биоинформатики [12], в ЭВМ использовались перфокарты, в результате чего появилась необходимость записывать аминокислотные последовательности более компактно. Проблема однобуквенного кодирования была решена Маргарет Окли Дэйхоф (Margaret Oakley Dayhoff), основательницей биоинформатики, разработавшей однобуквенную номенклатуру.

Для обозначения шести аминокислот были использованы первые буквы названия (в английском языке), поскольку они являются уникальными (C, H, I, M, S, V), где C – цистеин (cysteine), H – гистидин (histidine), I – изолейцин (isoleucine), M – метионин (methionine), S – серин (serine) и V – валин (valine).

Еще у пяти (A, G, L, P, T) первые буквы не уникальны, однако ими были обозначены более распространенные аминокислоты (например, буква «L» обозначает лейцин, leucine, поскольку он распространеннее лизина).

Для четырех аминокислот (R, F, Y, W) были использованы буквы, подходящие фонетически: R – aRginine (аргинин), F – Fenilalanine (phenylalanine, фенилаланин), Y – tYrosine (тирозин), W – tWiptophan (tryptophan, триптофан).

Для обозначения еще четырех аминокислот (D, N, E, Q) были использованы буквы, либо присутствующие в названии, либо их можно было в нем расслышать: D – asparDic acid (аспарагиновая кислота), N – asparagiNe (аспарагин), E – glutamEke acid (глутаминовая кислота), Q – Q-tamin (глутамин).

Аминокислота лизин был обозначен буквой K, поскольку в английском алфавите она близка к L.

Таблица однобуквенных и трехбуквенных кодов и характеристики 20 стандартных аминокислот приведены в разделе «Свойства стандартных аминокислот».

Свойства стандартных аминокислот

Таблица свойств 20 стандартных (протеиногенных) аминокислот.

Химическая формула

Название

аминокислоты

мМ (г/моль)

pl [13]

pK1

pK2

pKr (R)

Индекс гидропат. (*)

Генет. код

% в белках

Полярность

C2H5NO2

Глицин (Гли, Gly, G)

75,07

6,06

2,35

9,78

-0,4

GGU, GGC, GGA, GGG

7,2

Неполярная

C3H7NO2

Аланин (Ала, Ala, A)

89,09

6,11

2,35

9,87

1,8

GCU, GCC, GCA, GCG

7,8

Неполярная

C5H11NO2

Валин (Вал, Val, V)

117,15

6,00

2,39

9,74

4,2

GUU, GUC, GUA, GUG

6,6

Неполярная

C6H13NO2

Лейцин (Лей, Leu, L)

131,17

6,01

2,33

9,74

3,8

UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG

9,1

Неполярная

C6H13NO2

Изолейцин (Иле, Ile, I)

131,17

6,05

2,32

9,76

4,4

AUU, AUC, AUA

5,3

Неполярная

C5H11NO2S

Метионин (Мет, Met, M)

149,21

5,74

2,13

9,28

1,9

AUG

2,3

Неполярная

C5H9NO2

Пролин (Про, Pro, P)

115,13

6,30

1,95

10,64

1,6

CCU, CCC, CCA, CCG

5,2

Неполярная

C9H11NO2

Фенилаланин (Фен, Phe, F)

165,19

5,49

2,20

9,31

2,8

UUU, UUC

3,9

Неполярная

C11H12N2O2

Триптофан (Трп, Trp, W)

204,23

5,89

2,46

9,41

-0,9

UGG

1,4

Неполярная

C3H7NO3

Серин (Сер, Ser, S)

105,09

5,68

2,19

9,21

-0,8

UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC

6,8

Полярная

C4H9NO3

Треонин (Тре, Thr, T)

119,12

5,60

2,09

9,10

-0,7

ACU, ACC, ACA, ACG

5,9

Полярная

C4H8N2O3

Аспарагин (Асн, Asn, N)

132,12

5,41

2,14

8,72

-3,5

AAU, AAC

4,3

Полярная

C5H10N2O3

Глутамин (Глн, Gln, Q)

146,15

5,65

2,17

9,13

-3,5

CAA, CAG

4,2

Полярная

C9H11NO3

Тирозин (Тир, Tyr, Y)

181,19

5,64

2,20

9,21

10,46

-1,3

UAU, UAC

3,2

Полярная

C3H7NO2S

Цистеин (Цис, Cys, C)

121,16

5,05

1,92

10,70

8,37

2,5

UGU, UGC

1,9

Полярная

C6H14N2O2

Лизин (Лиз, Lys, K)

146,19

9,60

2,16

9,06

10,54

-3,9

AAA, AAG

5,9

Положительно заряженная

C6H14N4O2

Аргинин (Арг, Arg, R)

174,20

10,76

1,82

8,99

12,48

-4,5

CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG

5,1

Положительно заряженная

C6H9N3O2

Гистидин (Гис, His, H)

155,16

7,60

1,80

9,33

6,04

-3,2

CAU, CAC

2,3

Положительно заряженная

C4H7NO4

Аспарагиновая кислота (Асп, Asp, D)

133,10

2,85

1,99

9,90

3,90

-3,5

GAU, GAC

5,3

Отрицательно заряженная

C5H9NO4

Глутаминовая кислота (Глу, Glu, E)

147,13

3,15

2,10

9,47

4,07

-3,5

GAA, GAG

6,3

Отрицательно заряженная

*) Индекс гидропатичности [14] отражает уровень гидрофобности / гидрофильности боковой цепи аминокислоты (изменение свободной энергии [6,G при переносе боковой цепи из гидрофобного растворителя в воду).

20 стандартных аминокислот

Химическое строение аминокислот

Все аминокислоты содержат карбоксильную и аминогруппы. У ^5,-аминокислот они присоединены к одному и тому же атому углерода, остальные молекулы называются боковой цепью или R-группой (боковой группой). Эти группы отличаются по размеру, форме, гидрофильности, электрическому заряду, склонностью формировать водородные связи и общей реакционной способности, что придает каждой аминокислоте ее уникальные свойства.

У простейшей аминокислоты – глицина – боковая цепь отсутствует, около ^5,-атома углерода, кроме карбоксильной и аминогруппы, находятся два атома водорода.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты, по физическим свойствам, значительно отличаются от соответствующих кислот и оснований. Аминокислоты являются кристаллическими веществами, лучше растворяющимися в воде, чем в органических растворителях, имеющими достаточно высокие температуры плавления, многие из аминокислот имеют сладкий вкус.

Данные физические свойства отчетливо указывают на солеобразный характер данных соединений.

Особенности как физических, так и химических свойств аминокислот обусловлены их строением – присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной (карбоксильной) и основной (аминогруппой).

Кислотно-основные свойства аминокислот

Аминокислота в ионизированной и цвиттер-ионной форме Аминокислота в ионизированной (слева) и цвиттер-ионной форме (справа).

Аминокислоты являются амфотерными [15] соединениями или амфолитами (от «амфотерный электролит»), и, благодаря наличию карбоксильной и аминогруппы, могут выступать как кислотами, так и основаниями. Если аминокислоту с боковой цепью, неспособной к ионизации, растворить в воде при pH [16] 7,0, она будет находиться в форме цвиттер-иона, то есть, нести одновременно и положительный и отрицательный заряд.

Цвиттер-ион, биполярный ион (от немецкого Zwitter – «гибрид») – молекула, в целом являющаяся электронейтральной, при этом в своей структуре имеющая части, несущие как положительный, так и отрицательные заряды (наличием которых определяется pH (кислотность) раствора), локализованные на несоседних атомах.

Молекула аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде –NH3+, а карбоксильная группа в виде –COOW22,, обладающая значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде называется цвиттер-ионом. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

К цвиттер-ионным соединениям нередко относят и внутримолекулярные соли (внутримолекулярные соли аминокислот, например), а также ионные диполярные соединения.

Кривые титрования аминокислот

Титрование, титриметрический анализ – метод количественного/массового анализа, основанный на измерении объема раствора реактива точно известной концентрации, расходуемого для реакции с определяемым веществом. Кривая титрования – это график зависимости pH, оптической плотности или каких-либо иных характеристик титруемого раствора (ось ординат) от объема добавленного титранта (ось абсцисс).

Каждая аминокислота имеет, по крайней мере, две группы, способные к ионизации: ^5,-амино– и ^5,-карбоксильную. Поэтому кривая титрования полностью протонированной [17] формы аминокислоты сильным основанием имеет две фазы, каждая из которых соответствует депротонированию [18] одной из групп.

Ниже, в качестве примера приведена кривая титрования 0,1 М раствора глицина при температуре 25 ° C.

Кривая титрования раствора глицина Кривая титрования 0,1 М раствора глицина гидроксидом натрия при 25 ° C. Один эквивалент [OH] = 0,1 моль NaOH.

В очень кислой среде, молекулы глицина полностью протонированы (NH+3-CH2-COOH). При повышении pH, карбоксильная группа начинает ионизироваться, в результате чего значение водородного показателя, становится равным pKa этой группы (pK1) в растворе, имеющем эквимолярные [19] концентрации NH+3-CH2-COOH и NH+3-CH2-COO+.

В диапазоне pH pK1±1, глицин проявляет буферные свойства [20]. Дальнейший рост pH приводит к полной диссоциации протонов карбоксильных групп. В момент завершения депротонирования карбоксильных групп, и когда депротонирование аминогрупп еще не началось, молекулы аминокислоты находятся в цвиттер-ионной форме (NH+3-CH2-COO+).

Значение pH, при котором суммарный заряд максимального количества молекул аминокислоты в растворе равен нулю, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI.

В диапазоне pH выше pI происходит вторая фаза титрования аминокислоты: постепенное депротонирование аминогрупп. При pH = pK2 в растворе будут эквимолярные концентрации NH+3-CH2-COO+ и NH2-CH2-COO+. При pK2±1 аминокислота также будет проявлять буферные свойства.

Важной особенностью аминокислот является то, что их карбоксильные группы являются «более кислотными», а аминогруппы «менее основными», чем эти же группы в составе соединений, в которых они присоединены к алифатическим углеводородным остаткам. Например, pKa уксусной кислоты составляет 4,8, pK1 глицина – 2,34, pKa метиламина – 10,6, а pK2 глицина – 9,60. Обе группы легче отдают протоны в результате их взаимного влияния друг на друга. Это влияние значительно ослабляется с увеличением расстояния между химическими группами, поэтому ^6,– и ^7,– карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот имеют значения pKa ближе к таковым в других карбоновых кислот, а именно 3,90 и 4,07.

Аминокислоты с заряженными боковыми цепями имеют более сложные кривые титрования, состоящие из трех фаз. В подобных аминокислотах, соответственно, присутствуют три значения константы кислотной диссоциации.

Изоэлектрическая точка

Для аминокислот, не содержащих групп, способных к ионизации в боковых цепях, изоэлектрическая точка ( pl [21]) может быть рассчитана как среднее арифметическое значение между константами кислотной диссоциации карбоксильной и аминогрупп.

Расчет значения изоэлектрической точки Расчет значения изоэлектрической точки.

При pH выше этого значения, большинство молекул аминокислоты в растворе будут иметь отрицательный заряд, и, в электрическом поле, двигаться к аноду, при pH ниже этого значения – будут иметь положительный заряд и двигаться к катоду.

Аминокислоты с незаряженными боковыми цепями имеют приблизительно одинаковые значения изоэлектрической точки (pI), близкие к 6,0. Незначительная разница в этих характеристиках отражает влияние боковых групп на способность карбоксильной и аминогруппы к ионизации.

У аминокислот с положительно или отрицательно заряженными боковыми цепями, дополнительные группы, способные к ионизации, влияют на значение изоэлектрической точки: у «кислых» аминокислот pI ниже, у «основных» аминокислот выше, чем у остальных.

Оптическая изомерия

L– и D-изомеры глицеральдегида и аланина L– и D-изомеры глицеральдегида и аланина.

Во всех стандартных аминокислотах (за исключением глицина), ^5,-атом углерода образует ковалентные связи с четырьмя различными группами: карбоксильной, аминогруппой, боковой цепью и атомом углерода (который становится хиральным [22] центром). Таким образом, становится возможным образование двух оптических изомеров [23], являющихся зеркальным отражением друг друга. Данные изомеры (зеркальные антиподы, энантиомеры [24]) не отличаются по химическим свойствам, однако обращают плоскость поляризации света в разные стороны.

Аминокислоты изолейцин и треонин содержат два асимметрических атома углерода, в отличие от других ^5,-аминокислот, содержащих один асимметрический атом углерода.

Для обозначения абсолютной конфигурации четырех групп вокруг хирального атома углерода, используется D / L номенклатура (фишеровские проекции), разработанная Эмилем Фишером [25], принявшим за основу триозы глицеральдегид. Соединения, имеющие абсолютную конфигурацию, схожую с L-глицеральдегидом называются L-изомерами, с D-глицеральдегидом – D-изомерами.

Не смотря на то, что исторически буквы L и D использовались как сокращения от levorotatory (левовращающий) и dextrorotatory (правовращающий), все L-аминокислоты обращают плоскость поляризации света как влево, так и наоборот (например, L-фенилаланин – левовращающий, а L-аланин – правовращающий).

Молекулы L– и D-аланина Молекулы L– и D-аланина.

Практически все белки содержат L-изомеры аминокислот. Исключением являются D-аминокислоты, найденные в составе отдельных полипептидов, образующихся в организме морских брюхоногих моллюсков конусов, присутствующих в составе клеточных стенок бактерий, а также в некоторых пептидных антибиотиках.

Практически все встречающиеся в природе ^5,-аминокислоты имеют L-конфигурацию, при этом в состав белков включаются исключительно L-аминокислоты, синтезируемые на рибосомах [26].

Для формирования стабильных повторяющихся структур в белках, необходимо, чтобы все аминокислоты, входящие в их состав были представлены только одним энантиомером – L или D. В отличие от обычных химических реакций, в которых преимущественно образуются рацемические смеси стереоизомеров [27], у продуктов реакции биосинтеза в клетках есть только одна из форм. Данный результат достигается благодаря ферментам, имеющим несимметричные активные центры, и, следовательно, являющимися стереоспецифическими.

D-аминокислоты

D-аминокислоты синтезируются отдельными бактериями, в частности, сенной палочкой (Bacillus subtilis) и холерным вибрионом (Vibrio cholerae), которые используют D-форму аминокислот в качестве связующего компонента пептидогликанового слоя. Кроме того, D-аминокислоты регулируют работу ферментов, ответственных за армирование клеточных стенок.

Пептидные связи

Пептидная связь между лейцином и треонином в составе белка Пептидная связь между лейцином и треонином в составе белка (шарико-стержневая модель).

Между карбоксильной группой одной ^5,-аминокислоты и аминогруппой другой может происходить реакция конденсации, продуктами которой являются дипептид и молекула воды. В образованном дипептидом остатке, аминокислоты соединены между собой CO-NH связью, которая называется пептидной (амидной).

Пептидные связи, независимо друг от друга, описали в 1902 году Эмиль Герман Фишер и Франц Гофмейстер [28].

Дипептид имеет два конца: N-, на котором размещена аминогруппа, и C-, на котором размещена карбоксильная группа. Каждый из концов может потенциально участвовать в последующей реакции конденсации с образованием линейных трипептидов, тетрапептидов, пентапептидов. Цепочки, содержащие 40 и более последовательно соединенных пептидными связями остатков аминокислот, называются полипептидами. Молекулы белков состоят из одного или нескольких полипептидных цепей.

Схема формирования пептидной связи Схема формирования пептидной связи.

Классификация аминокислот

Существует несколько классификаций аминокислот, в данной статье рассматриваются наиболее известные:

  • Классификация аминокислот по заменимым и незаменимым,
  • Классификация аминокислот на основе полярности боковых цепей,
  • Классификация аминокислот по функциональным группам,
  • Классификация аминокислот по аминоацил-тРНК-синтетазе,
  • Классификация аминокислот по путям биосинтеза,
  • Классификация аминокислот по характеру катаболизма,
  • «Миллеровские» аминокислоты.

Нестандартные аминокислоты рассмотрены отдельно, в разделе, посвященному нестандартным аминокислотам.

Классификация аминокислоты по заменимым и незаменимым

Заменимые аминокислоты – это аминокислоты, поступающие в организм человека с белковой пищей, либо образующиеся в организме из иных аминокислот. Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты, которые не могут быть получены в организме человека с помощью биосинтеза, поэтому должны постоянно поступать в виде пищевых белков. Их отсутствие в организме приводит к явлениям, угрожающим жизни.

Заменимыми аминокислотами являются: тирозин, глутаминовая кислота, глутамат, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, серин, пролин, аланин, глицин.

Для взрослого здорового человека незаменимыми являются аминокислоты фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин и валин, для детей, дополнительно, гистидин и аргинин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые содержит ряд исключений:

  • Заменимый гистидин, синтезирующийся в организме человека, должен поступать с белковой пищей, так как его производство недостаточно для нормального поддержания здоровья,
  • Заменимый аргинин вследствие ряда особенностей его метаболизма, при некоторых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым,
  • Тирозин можно считать заменимой аминокислотой лишь при условии достаточного поступления фенилаланина. У больных фенилкетонурией [29] тирозин становится незаменимой аминокислотой.

Незаменимые аминокислоты

*) Указана наиболее значимая биологическая роль незаменимой аминокислоты в организме человека.

**) Указаны продукты питания с наибольшим содержанием незаменимой аминокислоты.

Аминокислота

Биологическая роль в организме (*)

Содержание в продуктах питания (**)

Валин

Валин – разветвленная [30] незаменимая аминокислота, один из основных компонентов в синтезе и росте тканей тела. Вместе с изолейцином и лейцином, валин служит источником энергии в мышечных клетках, препятствует снижению уровня серотонина.

Также аминокислота является одним из исходных веществ в биосинтезе пантотеновой кислоты-Витамина B5 и пенициллина.

Соя, сыр (твердый, моцарелла), чечевица, печень говяжья, орехи арахис, маш, фасоль белая, мясо (индейка, свинина), рыба (горбуша, семга), горох.

Изолейцин

Изолейцин – незаменимая разветвленная аминокислота, участвующая в энергетическом обмене. При дефиците ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, развивается кетоацидоз [31].

Аминокислота выполняет значимые функции в получении энергии за счет расщепления гликогена мышц.

Соя, сыр (твердый, моцарелла), горох, мясо (свинина, индейка), фасоль белая, мясо, чечевица, маш, горбуша, креветки филе, печень говяжья.

Лейцин

Лейцин – незаменимая разветвленная аминокислота, необходимая для построения и развития мышечной ткани, синтеза протеина организмом и укрепления иммунной системы. Лейцин, как и изолейцин, может, на клеточном уровне, служить источником энергии.

Также данная аминокислота предотвращает перепроизводство серотонина, участвует в понижении уровня глюкозы в крови.

Соя, сыр (твердый, моцарелла), кальмар филе, чечевица, фасоль белая, маш, мясо (говядина, свинина, индейка), орехи арахис, горох, семга, печень говяжья.

Лизин

Лизин – незаменимая аминокислота, необходимая для производства альбуминов, гормонов, ферментов, антител, для роста и восстановления тканей (через участие в формировании коллагена [32]). Аминокислота обеспечивает должное усвоение кальция и его доставку в костную ткань, в сочетании с пролином и витамином С, лизин предупреждает образование липопротеинов.

Лизин в организме человека также служит исходным веществом для синтеза карнитина.

Соя, мясо (индейка, свинина, говядина), сыр твердый, кальмар филе, рыба (семга, горбуша, карп, треска), чечевица, маш.

Метионин

Метионин – незаменимая аминокислота, служащая в организме донором метильных групп (в составе S-аденозил-метионина) при биосинтезе, в том числе, адреналина и холина, является источником серы при биосинтезе цистеина.

Метионин является основным поставщиком сульфура, предотвращающего расстройства в формировании ногтей, кожи и волос, усиливает производство лецитина печенью, участвует в процессах образования аммиака, очищая от него мочу (что приводит к понижению нагрузок на мочевой пузырь), способствует понижению уровня холестерина, участвует в выводе тяжелых металлов из организма.

Мясо (индейка, свинина), сыр твердый, рыба (семга, горбуша, карп, треска), креветки филе.

Треонин

Треонин – незаменимая аминокислота, необходимая для биосинтеза глицина и серина (аминокислот, отвечающих за производство коллагена, эластина и мышечной ткани), для улучшения состояние сердечно-сосудистой системы, печени, центральной нервной системы, выполняет иммунную функцию. Также треонин укрепляет кости, повышает прочность эмали зубов [33].

Соя, рыба (горбуша, семга), фасоль белая, сыр (моцарелла, твердый), чечевица, мясо (индейка, свинина), горох, печень говяжья.

Триптофан

Триптофан – незаменимая аминокислота, участвующая в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях, являющаяся биологическим прекурсором серотонина (из которого затем может синтезироваться мелатонин) и ниацина (витамина B).

Триптофан распадается до серотонина – нейромедиатора, погружающего человека в сон. Также данная аминокислота способствует укреплению иммунной системы, совместно с лизином участвует в понижении уровня холестерина, уменьшает риск спазмов сердечной мышцы артерий.

Сыр (моцарелла, твердый), соя, кальмар филе, фасоль белая, орехи (арахис, миндаль), горох, маш, мясо (индейка, свинина, курица), печень говяжья, рыба (горбуша, семга, сельдь, карп, треска), чечевица, творог, яйцо перепелиное, грибы белые.

Аргинин

Аргинин – незаменимая (для детей) аминокислота, являющаяся ключевым метаболитом в процессах азотистого обмена, участвующая в связывании аммиака.

Аргинин замедляет развитие опухолей и раковых образований, способствует выделению гормона роста, укреплению иммунной системы, очищает печень. Также аргинин способствует выработке спермы.

Орехи (арахис, миндаль, кедровые, грецкие, фундук), чечевица, маш, горох, кальмар филе, мясо (индейка, свинина), фасоль белая, горбуша.

Гистидин

Гистидин – незаменимая (для детей) аминокислота, входящая в состав активных центров множества ферментов, являющаяся предшественником в биосинтезе гистамина, способствующая росту и восстановлению тканей.

Гистидин играет важную роль в метаболизме белков, в синтезе гемоглобина, эритроцитов и лейкоцитов, является одним из важнейших регуляторов свертывания крови.

Соя, мясо (свинина, говядина, индейка), печень говяжья, сыр твердый, чечевица, маш, фасоль белая, орехи (арахис, миндаль), рыба (семга, горбуша, карп).

Фенилаланин

Фенилаланин – незаменимая аминокислота, участвующая в стэкинг– и гидрофобных взаимодействиях, играющая значимую роль в фолдинге белка и стабилизации белковых структур, являющаяся составной частью функциональных центров.

Фенилаланин используется организмом для производства тирозина, эпинефрина (адреналина), тироксина и норэпинефрина (норадреналина, вещества, передающего сигналы от нервных клеток к головному мозгу). Кроме того, данная аминокислота подавляет аппетит и снимает боль.

Масло сливочное, грибы белые, сметана, сливки, молоко (козье, коровье), кефир, хлеб (пшеничный, ржаной), кальмар филе, крупа (рисовая, перловая).

Заменимые аминокислоты

*) Указана наиболее значимая биологическая роль заменимой аминокислоты в организме человека.

**) Указаны продукты питания с наибольшим содержанием заменимой аминокислоты.

Аминокислота

Биологическая роль в организме (*)

Содержание в продуктах питания (**)

Последствия дефицита аминокислоты

Последствия переизбытка аминокислоты

Глицин

Глицин – заменимая простейшая аминокислота, являющаяся исходным веществом для синтеза других аминокислот, донором аминогруппы при синтезе гемоглобина.

Глицин содержится во всех тканях, принимает активное участие в процессах обеспечения кислородом новых клеток, является важным участником выработки гормонов, ответственных за усиление иммунной системы (через участие в синтезе антител (иммуноглобулинов).

Кроме гемоглобина, производные глицина участвуют в образовании коллагена, глюкагона, глутатиона, креатина, лецитина.

Также, из данной аминокислоты, в живых клетках синтезируются пуриновые основания и порфирины.

В организме человека глицин может синтезироваться из холина (витамина группы B), а также из треонина и серина.

Говядина, желатин, рыба, печень трески, яйцо куриное, творог, арахис.

Ослабевание соединительной ткани, беспокойство, нервозность, рассеянное внимание, депрессия, возникновение чувства усталости.

Гиперактивность нервной системы.

Аланин

Аланин – заменимая ациклическая аминокислота, легко превращающаяся в печени в глюкозу и наоборот [34], являющаяся одним из основных источников энергии центральной нервной системы, головного мозга, мышц, выступает основным компонентом соединительной ткани.

Аланин укрепляет иммунную систему путем выработки антител, активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот.

При катаболизме аланин служит переносчиком азота из мышц в печень (для синтеза мочевины).

Значительное количество аланина содержится в крови, оттекающей от кишечника и мышц. Из крови аминокислота извлекается в основном печенью (в гепатоцитах используется для синтеза аспарагиновой кислоты трансаминированием с оксалоацетатом).

В организме человека аланин синтезируется из разветвленных аминокислот и пировиноградной кислоты.

Мясо (говядина, конина, баранина, индейка), сыры (твердый, козий, брынза), яйцо куриное, филе кальмара.

Гипогликемия (пониженный уровень сахара в крови), при существенных физических нагрузках – распад мышечной ткани, повышенная, ослабление иммунной системы.

Систематический дефицит аминокислоты является фактором риска мочекаменной болезни.

Синдром хронической усталости, боль в суставах, мышечная боль, инфицирование вирусом Эпштейна-Барр (с которым ассоциируется ряд заболеваний, в том числе: герпес, гепатит, рассеянный склероз, назофарингеальная карцинома, лимфогранулематоз).

Пролин

Пролин – заменимая гетероциклическая аминокислота, наибольшее количество которой находится в белке соединительной ткани – коллагене.

В организме пролин синтезируется из глутаминовой кислоты.

Хлеб (ржаной, пшеничный), рис, мясо (говядина, баранина), рыба (тунец, сельдь), твердые сыры.

Повышенная утомляемость, анемия, мышечная дистрофия, снижение мозговой активности, менструальные и головные боли.

В целом не имеет последствий, так как аминокислота хорошо усваивается организмом.

Серин

Серин – заменимая гидроксиаминокислота, участвующая в образовании активных центров ряда ферментов (пептидгидролаз, эстераз), обеспечивая их функцию, принимающая активное участие в усилении иммунной системы (через обеспечение ее антителами).

Серин участвует в биосинтезе триптофана, метионина, цистеина и глицина.

В организме человека серин может быть синтезирован из треонина, а также из глицина (в почках).

Соя, яйцо куриное, молоко (коровье, кумыс), творог, твердые сыры, мясо (говядина, баранина, куриное), рыба (сардина, скумбрия, сельдь).

Замедление ресинтеза гликогена, повышенная утомляемость, снижение работоспособности.

Гипергликемия (повышенный уровень сахара в крови), повышенный уровень гемоглобина, гиперактивность нервной системы.

Цистеин

Цистеин – заменимая серосодержащая аминокислота, играющая важную роль в процессах формирования тканей кожи, имеющая значение для дезинтоксикационных процессов.

Цистеин входит в состав ^5,-кератинов (основного белка волос, кожи, ногтей), способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи.

Цистеин является одним из мощнейших антиоксидантов (при одновременном приеме селена и витамина С, антиоксидантное действие аминокислоты существенно усиливается).

Аминокислота участвует в процессах переаминирования, синтезе глутатион пероксидазы, обмене веществ хрусталика глаза, а также в активизации лимфоцитов и лейкоцитов.

В организме человека цистеин может синтезироваться из серина (с участием метионина как источника серы), витамина B6, АТФ.

Хлеб (пшеничный, кукурузный), яйцо куриное, соя, горох, мясо (куриное, свинина), соя, рис.

Образование цистеиновых мочевых камней, развитие катаракты, трещины на слизистых оболочках, выпадение волос, ломкость ногтей, сухость кожи.

Нарушения работы тонкого кишечника, сгущение крови, раздражительность.

Аспарагиновая кислота (аспартат)

Аспарагиновая кислота – заменимая алифатическая аминокислота, играющая важную роль в обмене азотистых веществ, участвующая в образовании мочевины и пиримидиновых оснований, выполняющая роль нейромедиатора в центральной нервной системе.

Аспарагиновая кислота оказывает иммуномодулирующее действие, нормализует баланс возбуждения и торможения в центральной нервной системе, повышает физическую выносливость, способствует превращению углеводов в глюкозу и последующему запасанию гликогена.

Благодаря аспарагиновой кислоте повышается проницаемость клеточных мембран для ионов магния и калия.

В организме человека аспартат синтезируется результате гидролиза аспарагина либо изомеризацией треонина в гомосерин с последующим его окислением.

Спаржа, соя, яйцо куриное, картофель, томаты, мясо (куриное, говядина).

Снижение работоспособности, ухудшение памяти, депрессия.

Сгущение крови, повышенная агрессивность, гиперактивность нервной системы.

Аспарагин

Аспарагин – амид аспарагиновой кислоты, из которого производится аспарагиновая кислота.

Молочные продукты (молоко коровье, сыворотка), мясо (куриное, говядина), яйцо куриное, спаржа, томаты

Те же, что и для аспартата

Те же, что и для аспартата

Глутаминовая кислота (глутамат)

Глутаминовая кислота – заменимая алифатическая дикарбоновая аминокислота, содержание которой в организме составляет до 25% от всех аминокислот. Глутаминовая кислота играет важную роль в азотистом обмене, является нейромедиаторной аминокислотой.

Глутамат участвует в синтезе незаменимого гистидина, нуклеиновых кислот, фолиевой кислоты, в синтезе серотонина (через триптофан), повышает активность парасимпатической нервной системы (через выработку ацетилхолина), стимулирую, тем самым в организме анаболические процессы.

Сыр пармезан, зеленый горошек, мясо (цыпленка, утки, говядина, свинина), рыба (форель, треска), томаты, кукуруза.

Нарушение работы желудочно-кишечного тракта, проблемы с центральной нервной и вегетативной нервной системами, ослабление иммунитета, депрессия, ухудшение памяти

Сгущение крови, нарушения работы печени, глаукома, тошнота, головная боль.

Глутамин

Глутамин – амид моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, в растворе медленно гидролизующийся до глутаминовой кислоты.

Те же, что и для глутамата

Те же, что и для глутамата

Те же, что и для глутамата

Тирозин

Тирозин – заменимая ароматическая альфа-аминокислота, входящая в состав ферментов, во многих из которых именно тирозину отведена ключевая роль в ферментативной активности и ее регуляции.

Из тирозина синтезируются ДОФА, тиреоидные гормоны (трийодтиронин, тироксин).

Благодаря тирозину подавляется аппетит, уменьшается отложение жиров, вырабатывается меланин, улучшается функция гипофиза, щитовидной железы и надпочечников, повышается либидо.

В организме человека тирозин образуется из фенилаланина (преобразование аминокислоты в обратном направлении невозможно).

Мясо, рыба, соя, бананы, арахис, яйцо.

Гипотиреоз, депрессия (вследствие дефицита норадреналина), синдром беспокойных ног, понижение артериального давления, температуры тела.

Избыток тирозина утилизируется.

Классификация аминокислот на основе полярности боковых цепей

Свойства аминокислотных остатков в составе белков являются решающими для структуры и функционирования последних. Аминокислоты существенно отличаются по полярности боковых цепей (групп), и, следовательно, особенностями взаимодействия с молекулами воды (по радикалу [35]). На основании этих различий, протеиногенные аминокислоты классифицируются на четыре группы:

  • аминокислоты с неполярными боковыми цепями,
  • аминокислоты с полярными незаряженными боковыми цепями (иногда их разделяют на аминокислоты с неполярными алифатическими и неполярными циклическими боковыми цепями),
  • аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми цепями,
  • аминокислоты с полярными положительно заряженными боковыми цепями.

Иногда последние две группы объединяют в одну.

Аминокислоты с неполярными боковыми группами

В группу аминокислот с неполярными боковыми группами входит девять аминокислот, боковые группы которых являются неполярными и гидрофобными:

  • Простейшей в этой группе аминокислот является глицин, вообще не имеющий боковой цепи (около ^5,-атома карбона, кроме карбоксильной и аминогруппы находятся два атома водорода). Хотя глицин и классифицируется как неполярная аминокислота, он не влияет на обеспечение гидрофобных взаимодействий в молекулах белков,
  • Аланин, лейцин и изолейцин имеют алифатические углеводородные боковые группы – метильную, бутильную и изобутильную,
  • Метионин является серосодержащей аминокислотой, боковая цепь которой представлена неполярным тиоловым эфиром,
  • Иминокислота пролин содержит характерную пиролидиновую циклическую структуру, в составе которой вторичная аминогруппа (иминогруппа) содержится в фиксированной конформации. Поэтому участки полипептидных цепей, содержащих пролин, наименее гибкие,
  • В состав молекул фенилаланина и триптофана входят крупные неполярные циклические боковые группы – фенильная и индольная,
  • Девятой аминокислотой с неполярной боковой группой является валин.

Аминокислоты с полярными боковыми цепями вносят вклад в структуру полипептидов благодаря гидрофобным взаимодействиям: например, в составе водорастворимых глобулярных белков они группируются внутри молекулы. Неполярные группы этих аминокислот также образуют поверхности контакта интегральных мембранных белков с гидрофобными частями липидных мембран.

Аминокислоты с полярными незаряженными боковыми группами

В группу аминокислот, имеющих полярные незаряженные боковые группы входят:

  • серин,
  • треонин,
  • аспарагин,
  • глутамин,
  • тирозин,
  • цистеин.

Аминокислоты серин и треонин содержат гидроксильную группу, аспарагин и глутамин – амидную, тирозин – фенольную.

В состав цистеина входит тиольная группа –SH, благодаря чему две молекулы (или их остатки в составе пептидов) цистеина могут соединяться дисульфидной связью, формирующейся путем окисления –SH групп. Подобные связи важны для формирования и поддержания структуры белков. Поскольку две молекулы цистеина соединены дисульфидной связью, ранее цистеин считались самостоятельной аминокислотой (соединение называлось цистином, сегодня этот термин употребляется редко).

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми группами

Существует две протеиногенных аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми группами, имеющие суммарный отрицательный заряд при физиологическом pH (7,0): аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Обе имеют по дополнительной карбоксильной группе, их ионизированные формы называются аспартатом и глутаматом. Амиды этих аминокислот – аспарагин и глутамин также входят в состав белков.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными боковыми группами

В группу протеиногенных аминокислот с полярными положительно заряженными боковыми группами (при физиологических значениях pH = 7,0) входят:

  • лизин,
  • аргинин,
  • гистидин.

Лизин имеет дополнительную первичную аминогруппу в ^9,-положении. В состав аргинина входит гуанидиновые группировки, а гистидин содержит имидазольное кольцо. Из всех протеиногенных аминокислот, только гистидин имеет группу, ионизирующуюся при физиологическом pH (pKa = 6,0), поэтому его боковая цепь при pH 7,0 может быть нейтральной или положительно заряженной. Благодаря данному свойству, гистидин входит в состав активных центров многих ферментов, участвует в катализе химических реакций как донор / акцептор протонов.

Классификация аминокислот по функциональным группам

Функциональная группа – это структурный фрагмент органической молекулы (группы атомов), определяющий ее химические свойства. Старшая функциональная группа соединения является критерием его отнесения к тому или иному классу органических соединений.

Аминокислоты классифицируются по четырем функциональным группам:

  • ароматической,
  • алифатической,
  • гетероциклической,
  • иминокислотной.

Ароматичностью характеризуется совокупность энергетических и структурных и свойств отдельных циклических молекул, содержащих систему сопряженных двойных связей. Благодаря ароматичности, сопряженное (бензольное) кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность, большую, чем та, которую можно было бы ожидать только при одном сопряжении. Соответственно, ароматическая аминокислота – это аминокислота, содержащая ароматическое кольцо.

К ароматическим аминокислотам относятся:

  • гистидин,
  • триптофан,
  • тирозин,
  • фенилаланин,
  • антраниловая кислота.

Алифатические соединения – соединения, не содержащие ароматических связей.

Алифатические аминокислоты:

  • К моноаминомонокарбоновым (содержащим 1 аминогруппу и 1 карбоксильную группу) аминокислотам относятся лейцин, изолейцин, валин, аланин и глицин,
  • К оксимоноаминокарбоновым аминокислотами (содержащим гидроксильную группу, 1 аминогруппу и 1 карбоксильную группу) относятся треонин и серин,
  • К моноаминодикарбоновым (содержащим 1 аминогруппу и 2 карбоксильные группы) аминокислотам, за счет второй карбоксильной группы несущим в растворе отрицательный заряд, относятся аспартат и глутамат,
  • К амидам моноаминодикарбоновых аминокислот относятся глутамин и аспарагин,
  • К диаминомонокарбоновым (содержащим 2 аминогруппы и 1 карбоксильную группу) аминокислотам, несущим в растворе положительный заряд, относятся аргинин и лизин,
  • К серосодержащим аминокислотам относятся метионин и цистеин.

Гетероциклические соединения, гетероциклы – органические соединения, содержащие циклы, в составе которых наряду с углеродом, присутствуют атомы и других элементов.

К гетероциклическим аминокислотам относятся:

  • пролин, оксипролин (содержащие в своем составе гетероцикл пирролидин),
  • гистидин (содержащий в своем составе гетероцикл имидазол),
  • триптофан (содержащий в своем составе гетероцикл индол).

Иминокислоты – органические кислоты, содержащие в молекуле двухвалентную иминогруппу (=NH).

К иминокислотам относятся гетероциклические оксипролин и пролин.

Классификация аминокислот по аминоацил-тРНК-синтетазе

Аминоацил-тРНК-синтетаза, АРСаза, Aminoacyl tRNA synthetase, aaRS – фермент синтетаза (лигаза), катализирующий образование аминоацил-тРНК в реакции этерификации [36] определенной аминокислоты с соответствующей ей молекулой тРНК. Аминоацил-тРНК-синтетазы обеспечивают соответствие антикодону [37].

тРНК (нуклеотидным триплетам генетического кода), включаемого в белок аминокислот, обеспечивая, тем самым, правильность происходящего в дальнейшем считывания генетической информации с мРНК во время синтеза белков на рибосомах. Для каждой аминокислоты существует собственная аминоацил-тРНК-синтетаза.

Все аминоацил-тРНК-синтетазы произошли от двух предковых форм и объединены на основе структурного сходства в два класса, отличающихся между собой по способу связывания и аминоацилирования тРНК, структуре аминоацилирующего (главного) домена, доменной организации.

Аминоацилирующий домен аминоацил-тРНК-синтетаз 1 класса образован укладкой Россмана [38], в основе которой лежит параллельный ^6,-Лист [39]. Ферменты 1 класса являются, как правило, мономерами.

Для следующих аминокислот существуют аминоацил-тРНК-синтетазы 1 класса:

  • триптофан,
  • тирозин,
  • аргинин,
  • глутамин,
  • глутамат,
  • метионин,
  • цистеин,
  • лейцин,
  • изолейцин,
  • валин.

Ферменты 2 класса имеют в основе структуры аминоацилирующего домена антипараллельный ^6,-лист. Как правило, эти ферменты имеют четвертичную структуру (являются димерами).

Для следующих аминокислот существуют аминоацил-тРНК-синтетазы 2 класса:

  • фенилаланин,
  • гистидин,
  • аспарагин,
  • аспартат,
  • треонин,
  • серин,
  • пролин,
  • аланин,
  • глицин.

Для лизина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

Классификация аминокислот по путям биосинтеза

Биосинтез – это процесс синтеза природных органических соединений живыми организмами. Путь биосинтеза соединения – это последовательность реакций, как правило, генетически детерминированных (ферментативных), приводящих к образованию органического соединения. Иногда встречаются и спонтанные реакции, обходящиеся без ферментативного катализа, например: в процессе биосинтеза аминокислоты лейцин, одна из реакций является спонтанной и протекает без участия фермента. Биосинтез одних и тех же соединений может идти самыми различными путями из различных или из одних и тех же исходных соединений.

Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями, при этом разные пути могут иметь схожие этапы. На основании существующих представлений о семействах аминокислот аспартата, глутамата, серина, пирувата [40], пентоз [41] и шикимата [42], можно классифицировать членов этих семейств по путям биосинтеза следующим образом.

Семейство аспартата:

  • аспарагиновая кислота,
  • аспарагин,
  • лизин,
  • метионин,
  • изолейцин,
  • треонин.

Семейство глутамата:

  • глутаминовая кислота,
  • глутамин,
  • пролин,
  • аргинин.

Семейство пирувата:

  • лейцин,
  • валин,
  • аланин.

Семейство серина:

  • серин,
  • глицин,
  • цистеин.

Семейство пентоз:

  • триптофан,
  • тирозин,
  • фенилаланин,
  • гистидин.

Семейство шикимата:

  • триптофан,
  • тирозин,
  • фенилаланин.

Несмотря на то, что у семейств пентоз и шикимата частично общие члены, по путям биосинтеза, из-за частностей, их правильнее классифицировать именно указанным образом.

Классификация аминокислот по характеру катаболизма

Катаболизм, диссимиляция, энергетический обмен – процессы разложения [43] (метаболического распада) на более простые вещества или окисления какого-либо вещества, протекающие обычно с высвобождением энергии в виде АТФ [44] или тепла. В результате катаболических реакций сложные вещества утрачивают свою специфичность для данного организма в результате распада до более простых (например, белки распадаются до аминокислот с выделением тепла).

По характеру продуктов катаболизма, протеиногенные аминокислоты классифицируются по трем группам (в зависимости от пути биологического распада):

1. Глюкогенные аминокислоты – при распаде дающие метаболиты [45], не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: оксалоацетат, фумарат, сукцинил-КоА, ^5,-кетоглутарат, пируват. К глюкогенным аминокислотам относятся гистидин, аргинин, глутамин, глутаминовая кислота, аспарагин, аспарагиновая кислота, метионин, цистеин, треонин, серин, пролин, валин, аланин и глицин,

2. Кетогенные аминокислоты – распадающиеся до ацетоацетил-КоА и ацетил-КоА, повышающие уровень кетоновых тел в крови, преобразующиеся, в первую очередь, в липиды. К кетогенным аминокислотам относятся лизин и лейцин,

3. При распаде глюко-кетогенных (смешанных) аминокислот образуются метаболиты обоих типов. К глюко-кетогенным аминокислотам относятся триптофан, тирозин, фенилаланин и изолейцин.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты – это аминокислоты, получающиеся в условиях, близких к эксперименту Миллера – Юри, проведенному Стэнли Ллойдом Миллером (Stanley Lloyd Miller) и Гарольдом Клейтоном Юри (Harold Clayton Urey) в 1953 году. В ходе эксперимента моделировались гипотетические условия раннего периода развития Земли для проверки возможности химической эволюции. Эксперимент Миллера – Юри, фактически, являлся экспериментальным тестом гипотезы того, что условия, существовавшие на примитивной Земле, способствовали химическим реакциям, способным привести к синтезу органических молекул из неорганических. В результате эксперимента, длившегося неделю, были получены (точнее установлено наличие при первичном анализе результатов) пять аминокислот, а также липиды, сахара и предшественники нуклеиновых кислот.

В 2008 году был проведен повторный, более точный анализ результатов эксперимента, благодаря которому было установлено, что «миллеровских» аминокислот не 5, а 22 (включая глутаминовую кислоту, аспарагиновую кислоту, треонин, серин, пролин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, глицин).

«Нестандартные» аминокислоты

Нестандартные («неканонические») аминокислоты – это аминокислоты, обнаруженные в составе белков, встречающихся во всех живых организмах, при этом не входящие в «основной» список 20 протеиногенных ^5,-аминокислот, кодируемых универсальным генетическим кодом.

Всего существует 23 протеиногенные аминокислоты, объединяющиеся в пептидные цепи (полипептиды), являющиеся строительным материалом для построения белков. Из 23 протеиногенных, лишь 20 кодируются непосредственно триплетными кодонами в генетическом коде.

Оставшиеся три относятся к «нестандартным» или «неканоническим»):

  1. селеноцистеин – аналог цистеина (с заменой атома серы на атом селена), присутствует во многих прокариотах и в большинстве эукариотов,
  2. пирролизин – производное аминокислоты лизин, встречается у метаногенных организмов и других эукариотов,
  3. N-формилметионин – модифицированный метионин, является инициаторной аминокислотой всех полипептидных цепей прокариот (за исключением архебактерий), по окончании синтеза отщепляется от полипептида.

Если исключить N-формилметионин, то к протеиногенным можно причислить только 22 аминокислоты. Нестандартные, трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин, иногда причисляются к стандартным в качестве 21-й и 22-й аминокислоты. Дело в том, что пирролизин и селеноцистеин включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма: пирролизин кодируется с кодоном UAG [46], который в других организмах обычно выполняет функцию стоп-кодона (ранее считалось, что за кодоном UAG следует PYLIS последовательность [47]), а селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент [48], вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Таким образом, относить или нет пирролизин и селеноцистеин к нестандартным аминокислотам – зависит от методологии классификации, в любом случае обе аминокислоты являются протеиногенными. В данной статье, указанные аминокислоты относятся к нестандартным.

Нестандартные аминокислоты могут включаться в полипептидную цепь, как в процессе биосинтеза белка, так и в процессе посттрансляционной модификации, то есть дополнительных ферментативных реакций (иными словами, в результате посттрансляционных модификаций из стандартных аминокислот возникают нестандартные).

К первой группе нестандартных аминокислот, появляющихся в результате биосинтеза, относятся селеноцистеин и пирролизин, входящие в состав белков при считывании стоп-кодона специализированными тРНК.

Нестандартная аминокислота селеноцистеин Нестандартная аминокислота селеноцистеин.

Особым примером нестандартных аминокислот является редкая аминокислота селеноцистеин, производная цистеина, однако вместо атома серы содержащая селен. В отличие от многих других нестандартных аминокислот, входящих в состав белков, селеноцистеин образуется не в результате модификации остатка в уже готовой полипептидной цепи, а включается в него во время трансляции. Селеноцистеин кодируется кодоном UGA, что, при обычных условиях, означает завершение синтеза.

Подобно селеноцистеину, пирролизин, использующийся некоторыми метаногенными бактериями при выработке метана, кодируется в этих организмах стоп-кодоном.

Ко второй группе нестандартных аминокислот, появляющихся в результате посттрансляционных модификаций, относятся: 4-гидроксипролин, 5 – гидроксилизин, десмозин, N-метиллизин, цитруллин, а также D-изомеры стандартных аминокислот.

Благодаря способности отдельных остатков аминокислот модифицироваться в составе полипептидных цепей происходит образование нестандартных аминокислот, в частности, 5-гидроксилизина и 4-гидроксипролина, входящих в состав белка соединительной ткани коллагена (4-гидроксипролин, кроме того, присутствует в клеточных стенках растений). Другая «нестандартная» аминокислота – 6-N-метиллизин является составной частью сократительного белка миозина, а сложная нестандартная аминокислота десмозин образуется из четырех остатков лизина и присутствует в фибриллярных белках эластина.

Отдельные белки, связывающие ионы кальция, например такие как протромбин, содержат ^7,-карбоксиглутаминовую кислоту.

Многие остатки аминокислот могут являться временно посттрансляционно модифицированными, в их задачи входит регуляция функции белков. К подобным модификациям относятся присоединения фосфатных, метильных, ацетильных, аденильных, АДФ-рибозильных и других групп.

Нестандартные аминокислоты низин и аламетицин, синтезирующиеся бактериями и растениями, входят в состав пептидных антибиотиков, лантионин – моносульфидный аналог цистина – совместно с ненасыщенными аминокислотами входит в состав лантибиотиков (пептидных антибиотиков бактериального происхождения).

D-аминокислоты входят в состав коротких (до 20 остатков) пептидов, синтезируемых энзиматично, а не на рибосомах. Данные пептиды в большом количестве встречаются в составе клеточных стенок бактерий, благодаря чему последние являются менее чувствительными к действию протеаз. D-аминокислоты содержат некоторые пептидные антибиотики, например валиномицин, грамицидин A, актиномицин D.

В общей сложности, в живых клетках встречается около 700 различных аминокислот, многие из которых выполняют самостоятельные функции:

  • орнитин и цитруллин являются ключевыми метаболитами в цикле мочевины и в пути биосинтеза аргинина,
  • гомоцистеин является промежуточным продукта метаболизма отдельных аминокислот,
  • S-аденозилметионин выполняет функции метиллирующего агента,
  • 1-аминоциклопропан-1-карбоксильная кислота (АСС) – небольшая по молекулярной массе, циклическая аминокислота, выступает промежуточным продуктом в синтезе растительного гормона этилена.

У растений, грибов и бактерий найдено большое количество аминокислот, функции которых до конца не выяснены, однако поскольку большинство из них ядовиты (например, азасерин и ^6,-цианоаланин), они могут обладать защитной функцией.

Некоторые из нестандартных аминокислот найдены в метеоритах, особенно в карбоновых хондритах.

Нестандартные аминокислоты, обнаруженные в гидролизатах природных белков:

Замещенные аминокислоты

Дата первого выделения

Аминокислота

Источник

1902

4-гидроксипролин

желатин

1930

цитруллин

белок сердцевины волос

1931

3,5-дийодтирозин

тиреоглобулин

1940

^8,-гидроксилизин

желатин

1948

3-йодтирозин

тиреоглобулин

1951

3-бромтирозин

склеропротеин горгонии

1953

3,3, 5-трийодтиронин

тиреоглобулин

1959

^9,-N-метиллизин

флагеллин из сальмонеллы, гистон тимуса теленка

1962

3-гидроксипролин

коллаген

1967

^9,– (N, N)-диметиллизин

гистон тимуса теленка

1967

3-метилгистидин

актин мускула кролика

1968

^9,– (N, N, N)-триметиллизин

отдельные гистоны

1968

NG-метиларгинин

гистон тимуса телёнка

1969

3,4-дигидроксипролин

клеточная стенка диатомовых водорослей

1970

^9,– (N, N, N)-триметил-^8,-гидроксилизин

клеточная стенка диатомовых водорослей

1971

NG, NG-диметиларгинин

эцифалитогенный белок быка (прион)

1971

NG, N’G-диметиларгинин

эцифалитогенный белок быка (прион)

1971

3-бром-5-хлортирозин

склеропротеин волнистого рожка

1971

гипузин

фактор, инициирующий трансляцию EIF5A

1972

3-хлортирозин

кутикулярный белок саранчи обыкновенной, склеропротеин волнистого рожка

1972

3,5-дихлортирозин

кутикулы мечехвоста

1972

тироксин

тиреоглобулин

1978

^7,-карбоксиглутаминовая кислота

протромбин быка

Связанные между собой аминокислоты (олигопептидомиметики)

Дата первого выделения

Аминокислота

Источник

1963

изодесмозин

эластин

1963

десмозин

эластин

1965

лизиннорлейцин

эластин

1967

дитирозин

резилин

Получение аминокислот

Подавляющее большинство аминокислот можно получить при гидролизе белков или результате химических реакций.

Получение аминокислот

Функции аминокислот

В дополнение к синтезу белков, стандартные и нестандартные аминокислоты в организме человека выполняют множество иных важных биологических функций:

  • Глицин (анион глутаминовой кислоты) используется в качестве нейромедиатора при нервной передаче через химические синапсы,
  • Функции нейромедиаторов также выполняет нестандартная аминокислота гамма-аминомасляная кислота, являющаяся продуктом декарбоксилирования глутамата, дофамин – производное тирозина, и серотонин, образующийся из триптофана,
  • Гистидин является предшественником гистамина – локального медиатора воспалительных и аллергических реакций,
  • Йодосодержащий гормон щитовидной железы тироксин образуется из тирозина,
  • Глицин является одним из метаболических предшественников порфиринов (таких как дыхательный пигмент гем).

Применение аминокислот

В больницах и клиниках аминокислоты применяются в качестве парентерального питания [49] пациентов с заболеваниями пищеварительной системы (в частности, с язвой желудка), при лечении болезней печени, ожогов, малокровия, при нервно-психических заболеваниях.

Глутаминовая кислота наиболее часто используется в психиатрии при эпилепсии, в детской психиатрии для лечения последствий родовых травм и слабоумия.

В современной фармакологии аминокислоты применяются в качестве нейромедиаторных веществ (глицин), отдельные аминокислоты используются в качестве самостоятельных лекарственных средств (аргинин, цистеин, ароматические аминокислоты). Метионин и его активные производные (например, вещество «адеметионин» в составе препарата Гептрал) используются в лечении и профилактике болезней печени ( липотропный фактор [50]). Цистеин, участвующий в метаболизме хрусталика глаза, является компонентом глазных капель Вицеин (в комплексе с глутаминовой кислотой).

В пищевой промышленности, аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок. Например, натриевая соль глутаминовой кислоты (глутамат натрия) известна как «пищевая добавка E621» или «усилитель вкуса», также глутаминовая кислота является весьма важным компонентом при замораживании и консервировании. Благодаря присутствию глицина, метионина и валина, во время термической обработки продуктов питания удается получить специфические ароматы хлебобулочных и мясных изделий. Аминокислоты цистеин, лизин и глицин используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту, замедляющих пероксидное окисление липидов. Кроме того глицин применяется при производстве безалкогольных напитков и приправ. D-Триптофан используется при производстве диабетического питания.

Аминокислоты также являются компонентами спортивного питания (в изготовлении которого применяется, как правило, аланин, лизин, аргинин и глутамин), использующегося спортсмена, а также людьми, занимающимися бодибилдингом, пауэрлифтингом, фитнесом.

В ветеринарии и в животноводстве аминокислоты применяются для лечения и питания животных: многие растительные белки содержат лизин в крайне незначительных объемах, соответственно, лизин добавляется в корма сельскохозяйственных животных для сбалансирования по белковому питанию.

В сельском хозяйстве аминокислоты валин, глутаминовая кислота и метионин применяются для защиты растений от болезней, а глицин и аланин, обладающие гербицидным действием, используются для борьбы с сорняками.

Благодаря способности аминокислот к поликонденсации [51] образуются полиамиды – белки, пептиды, а также энант, капрон и нейлон. Последние три применяются в промышленности при производстве корда, прочных тканей, сетей, канатов, веревок, трикотажных и чулочных изделий.

В химической промышленности аминокислоты используются в производстве добавок к моторному топливу, моющих средств.

Кроме того, аминокислоты применяются в микробиологической промышленности и при производстве косметики.

Родственные аминокислотам соединения

Существует ряд соединений, способных выполнять отдельные биологические функции аминокислот, однако ими не являющимися. Наиболее известным «родственным» аминокислотам соединением является таурин.

Таурин, 2-Аминоэтансульфоновая кислота – органическое соединение, сульфокислота [52], образующаяся в организме человека из цистеина, в небольших количествах присутствующая в тканях и желчи. Кроме того, в головном мозге таурин выполняет функции нейромедиаторной аминокислоты, тормозящей синаптическую передачу [53]. Сульфокислота оказывает кардиотропное действие, обладает противосудорожной активностью.

В молекуле таурина карбоксильная группа отсутствует, несмотря на это, данную сульфокислоту, зачастую (ошибочно) называют серосодержащей аминокислотой. В физиологических условиях (pH = 7,3) таурин практически полностью существует в виде цвиттер-иона.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Аминокислоты».

  • [1] Аминогруппа, аминная группа – функциональная химическая одновалентная группа –NH2, органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода. Аминогруппы содержится в органических соединениях – аминоспиртах, аминах, аминокислотах, других соединениях.
  • [2] Мономер (от древнегреческий _6,a2,_7,_9,`2, – «один» и _6,^1,`1,_9,`2, – «часть») – это низкомолекулярное вещество, образующее полимер в реакции полимеризации. В результате полимеризации природных мономеров – аминокислот, образуются белки. Мономерами также называются структурные единицы (повторяющиеся звенья) в составе полимерных молекул.
  • [3] Белки, протеины – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, объединенных пептидными связями. Существуют простые белки, при гидролизе распадающиеся только на аминокислоты, и сложные белки (протеиды, холопротеины), в которых содержится простетическая группа (подкласс кофакторов), при гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Белки-ферменты катализируют (ускоряют) протекание биохимических реакций, оказывая значимое влияние на процессы метаболизма. Отдельные белки выполняют механическую или структурную функцию, образуя цитоскелет, сохраняющий форму клеток. Кроме того, белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки являются основой для создания мышечной ткани, клеток, тканей и органов у человека.
  • [4] Посттрансляционная модификация – это ковалентная химическая модификация белка после его синтеза на рибосоме.
  • [5] Метаболиты – промежуточные продукты обмена веществ (метаболизма) в живых клетках. Многие метаболиты оказывают регулирующее влияние на физиологические и биохимические процессы в организме. Метаболиты подразделяются на первичные (органические вещества, присутствующие во всех клетках организма и необходимые для жизнедеятельности, к ним относятся нуклеиновые кислоты, липиды, белки и углеводы) и вторичные (органические вещества, синтезируемые организмом, однако в репродукции, развитии или росте не участвующие). Классическим примером первичного метаболита является глюкоза.
  • [6] Гомосерин, homoserine – природная аминокислота, схожая с серином, однако но не входящая в состав белков. Гомосерин является важным промежуточным соединением в клеточном метаболизме, например, в биосинтезе метионина и треонина.
  • [7] Транспортная РНК, тРНК, Transfer RNA, tRNA – рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. тРНК принимают самое непосредственное участие в наращивании полипептидной цепи, присоединяясь (будучи в комплексе с аминокислотой) к кодону мРНК, обеспечивая, тем самым, необходимую для образования новой пептидной связи конформацию комплекса. Для каждой аминокислоты существует собственная тРНК.
  • [8] По положению аминогруппы в структуре, аминокислоты подразделяются на ^5,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода, соседнему от атома углерода с карбоксильной группой), ^6,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода следующему через один после атома углерода с карбоксильной группой) и ^7,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода, соответственно расположенному через два атома углерода от карбоксильной группы).
  • [9] Систематическое название – официальное название в рамках номенклатуры Международного союза теоретической и прикладной химии (IUPAC, ИЮПАК). Номенклатура ИЮПАК – система наименований химических соединений и описания науки химии в целом. Аминокислоты описываются номенклатурой органических соединений ИЮПАК по правилам так называемой Синей книги (Blue Book).
  • [10] Сольволиз – реакция обменного разложения между растворенным веществом и растворителем. В отличие от сольватации, сольволиз приводит к образованию новых химических соединений определенного состава.
  • [11] Амиды – производные оксокислот (минеральных и карбоновых), формально являющиеся продуктами замещения гидроксильных групп –OH кислотной функции на аминогруппу (незамещенную и замещенную). Амиды также рассматриваются как ацилпроизводные аминов. Все амиды содержат одну или несколько амидных групп –NH2.
  • [12] Биоинформатика – совокупность подходов и методов, использующихся, в частности, в биофизике, биохимии, экологии, включающих в себя математические методы компьютерного анализа в сравнительной геномике, разработку программ и алгоритмов для предсказания пространственной структуры биополимеров, исследование стратегий, соответствующих вычислительных методологий, а также общее управление информационной сложности биологических систем. В биоинформатике используются методы прикладной математики, информатики и статистики.
  • [13] Изоэлектрическая точка – см. раздел «Кислотно-основные свойства аминокислот / Изоэлектрическая точка».
  • [14] Индекс гидропатичности – это число, отражающее гидрофобные или гидрофильные свойства боковой цепи аминокислоты. Чем больше число, тем большей гидрофобностью обладает аминокислота. Термин предложен в 1982 году биохимиками Джеком Кайтом (Jack Kyte) и Расселом Дулиттлом (Russell Doolittle).
  • [15] Амфотерность (от древнегреческого O36,_6,`6,a2,`4,^9,`1,_9,_3, – «обоюдный, двойственный») – способность отдельных соединений и химических веществ проявлять в зависимости от условий как основные, так и кислотные свойства. Амфолитами, будут, в том числе, вещества, имеющие в своем составе функциональные группы, способные быть акцепторами и донорами протонов. Например, к амфотерным органическим электролитам относятся белки, пептиды и аминокислоты.
  • [16] pH, водородный показатель, кислотность – мера активности (в очень разбавленных растворах она эквивалентна концентрации) ионов водорода в растворе, количественно выражающая его кислотность. Значение pH принято измерять в значениях от 0 до 14, где pH = 7,0 считается нейтральной кислотностью (нормальная физиологическая кислотность у человека также равна 7, однако критические границы находятся в диапазоне от 5 до 9 pH). Наиболее простой и доступный способ проверить pH организма – pH анализ мочи, для проведения которого используются визуальные pH тесты.
  • [17] Протонирование – процесс переноса протона с кислоты на прогофильную частицу (основание).
  • [18] Депротонирование – удаление протона из молекулы, образующей конъюгированное основание.
  • [19] Эквимолярный – имеющий одинаковую с чем-либо молярную концентрацию.
  • [20] Буферные свойства – способность веществ ослаблять изменение активной реакции раствора, которая без них произошло бы при прибавлении к раствору щелочей или кислот.
  • [21] Изоэлектрическая точка, isoelectric point, pI, pH (I), IEP – pH среды, кислотность среды, при которой определенная поверхность или молекула не несет электрического заряда. Под изоэлектрической точкой аминокислоты подразумевается такое значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом, и, соответственно, в электрическом поле, аминокислота при таком pH наименее подвижна. Данное свойство можно использовать для разделения пептидов, белков и аминокислот.
  • [22] Хиральность (от древнегреческого `7,^9,^3,`1, – «рука») – свойство молекулы не совмещаться в пространстве со своим зеркальным отражением. Многие биологически активные молекулы обладают хиральностью: природные сахара и аминокислоты представлены в природе, как правило, в виде одного из энантиомеров – сахара, в основном, имеют D-конфигурацию, аминокислоты – L-конфигурацию.
  • [23] Изомерия (от древнегреческих O88,`3,_9,`2, – «равный» и _6,^1,`1,_9,`2, – «часть, доля») – явление, заключающееся в существовании химических соединений – изомеров – одинаковых по молекулярной массе и атомному составу, при этом различающихся по расположению или строению и атомов в пространстве и, вследствие чего, по свойствам.
  • [24] Энантиомеры (от древнегреческих O52,_7,^0,_7,`4,_3,_9,`2, – «противоположный» и _6,^1,`1,_9,`2, «мера, часть») – пара стереоизомеров, представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической примером энантиомеров являются ладони, имеющие одинаковую структуру, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы свойства не совпадать в пространстве со своим зеркальным отражением (хиральности).
  • [25] Эмиль Герман Фишер, Hermann Emil Fischer (9 октября 1852– 15 июля 1919) – немецкий химик, изучавший синтез фенилгидразина, который был им применен как качественный реактив на альдегиды и кетоны, синтез виноградного и фруктового сахара, занимался разработкой эфирного метода анализа аминокислот, что привело к открытию аминокислот валина, пролина и оксипролина, доказал сходство естественных пептонов с полипептидами. В 1902 году Фишер был удостоен Нобелевской премии по химии «за эксперименты по синтезу веществ с сахаридными и пуриновыми группами».
  • [26] Рибосома – основной немембранный органоид живой клетки, необходимый для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК (мРНК) (данный процесс именуется трансляцией).
  • [27] Рацемическая смесь стереоизомеров не обладает оптической активностью, образуется при смешивании L– и D-форм одной аминокислоты.
  • [28] Франц Гофмейстер, Franz Hofmeister (30 августа 1850 – 26 июля 1922) – один из первых ученых, серьезно занявшихся изучением белков. Гофмейстер известен своими исследованиями солей, оказывающих влияние на растворимость и конформационную стабильность белков. Гофмейстер был первым, кто предположил, что полипептиды являются аминокислотами, соединенными пептидной связью (хотя, на самом деле, он открыл модель первичной структуры белка).
  • [29] Фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения) – редкое наследственное (генетически обусловленное) заболевание, проявляющееся, как правило, в первый год жизни ребенка, связанное с нарушением метаболизма аминокислот, в основном фенилаланина. Фенилкетонурия сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжелому поражению центральной нервной системы, проявляющемуся, в частности, в нарушении умственного развития. Несмотря на то, что в названии болезни звучат кетоны (фенилкетонурия, где «фенил» – фенилаланин, «кетон» – кетоны, «урия» – моча), при данном заболевании кетоны с мочой не выделяются. Кетоны выступают продуктами обмена фенилаланина, в моче появляются фенилуксусная и фенилмолочная кислота.
  • [30] Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями, разветвленные аминокислоты, branched-chain amino acid, BCAA, группа протеиногенных (стандартных) аминокислот, характеризующихся разветвленным строением алифатической боковой цепи. К разветвленным аминокислотам относятся валин, изолейцин и лейцин. Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям (в отличие от большинства других аминокислот, метаболизирующих в печени), главным образом, в почках, жировой ткани, нейронах, сердечной мышце и скелетных мышцах.
  • [31] Кетоацидоз, диабетический кетоацидоз – вариант метаболического ацидоза, связанный с нарушением углеводного обмена. Кетоацидоз развивается в результате недостаточности гормона поджелудочной железы инсулина: повышенного уровня глюкозы и кетоновых тел в крови, образованных в результате липолиза (нарушения обмена жирных кислот) и дезаминирования аминокислот. Наиболее частой причиной развития выраженного кетоацидоза является сахарный диабет 1 типа. Существует недиабетический кетоацидоз (нервно-артритический диатез, мочекислый диатез, ацетонемический синдром у детей) – совокупность симптомов, обусловленных повышением концентрации кетоновых тел в плазме крови – патологическое состояние, встречающееся, как правило, у детей.
  • [32] Коллаген, collagen — фибриллярный белок, основной структурный белок межклеточного матрикса, составляющий от 25 до 33% общего количества белка в организме (~6% массы тела). Синтез коллагена протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Будучи основой соединительной ткани организма (кость, сухожилие, дерма, хрящ, кровеносные сосуды, зубы), коллаген обеспечивает ее эластичность и прочность.

    Высокоспецифичным ферментом, расщепляющим пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена (с выделением свободной аминокислоты оксипролин, в частности) является коллагеназа. Образующиеся в результате разрушения коллагеновых волокон (под воздействием коллагеназы) аминокислоты участвуют в построении клеток и восстановлении коллагена.

    Коллагеназа широко используется в медицинской практике для лечения ожогов в хирургии и для лечения гнойных заболеваний глаз в офтальмологии. В частности, коллагеназа входит в состав полимерных дренирующих сорбентов «Асептисорб» (Асептисорб-ДК) производства компании «Асептика», применяющихся при лечении гнойно-некротических ран.

  • [33] Зубная эмаль, tooth enamel — твердая минерализованная ткань белого или слегка желтоватого цвета, покрывающая снаружи коронку зуба и защищающая пульпу и дентин от воздействия внешних раздражителей. Зубная эмаль является самой твердой тканью в организме человека, что объясняется высоким содержанием в ней неорганических веществ — до 97 % (главным образом — кристаллов гидроксиапатита). Располагаясь в ротовой полости, естественная среда в которой — щелочная, зубная эмаль также нуждается в поддержке щелочного баланса. После каждого приема пищи, в результате расщепления углеводов, а также под влиянием различных бактерий, перерабатывающих остатки пищи и выделяющих кислоты, щелочная среда нарушается, следствием чего является разъедание эмали зубов кислотами, что и приводит к развитию кариеса. Нарушение целостности зубной эмали является одной из причин зубной боли.
  • [34] Данный процесс называется глюкозо-аланиновым циклом, является одним из основных путей глюконеогенеза в печени.
  • [35] Радикалы, свободные радикалы – это частицы (атомы, молекулы или ионы, как правило, неустойчивые), содержащие один или несколько неспаренных электронов на внешней электронной оболочке, способные к независимому существованию (то есть обладающий относительной стабильностью, способные переходить без изменения из одного химического соединения в другое).
  • [36] Этерификация – реакция образования сложных эфиров при взаимодействии спиртов и кислот: RCOOH + R’OH V60, RCOOR’ + Н2О.
  • [37] Антикодон, тринуклеотид, триплет – участок в транспортной нуклеиновой кислоте (тРНК), состоящий из трех неспаренных (имеющих свободные связи) нуклеотидов. Антикодон, спариваясь с кодоном мРНК (матричной РНК), обеспечивает включение соответствующего аминокислотного остатка в белок в процессе трансляции, иными словами, обеспечивает при биосинтезе белков правильное положение каждой аминокислоты.
  • [38] Укладка Россманаструктурный мотив в третичной структуре белка, связывающий нуклеотиды. Поскольку каждая укладка Россмана может связать один нуклеотид, связывающий домен для динуклеотидов состоит из двух параллельных укладок Россмана. Одиночная укладка Россмана может также связать и мононуклеотид.
  • [39] ^6,-Лист, бета-лист, ^6,-складчатый слой – одна из форм регулярной вторичной структуры белков. Бета-листы состоят из бета-цепей, связанных с боков двумя или тремя водородными связями, образуя слегка закрученные, складчатые листы. Объединение значительного количества бета-листов может приводить к образованию белковых агрегатов и фибрилл.
  • [40] Пировиноградная кислота – органическая кетокислота, химическое соединение с формулой СН3СОСООН. Пируваты (соли пировиноградной кислоты) – важные химические соединения в биохимии, являющиеся конечным продуктом метаболизма глюкозы (сахара) в процессе гликолиза. Пируват может быть превращен обратно в глюкозу в процессе глюконеогенеза, в жирные кислоты или энергию через ацетил-кофермент А, в аминокислоту аланин, в этанол.
  • [41] Пентозы – органические соединения класса моносахаридов (сахаров) в молекуле которых пять атомов углерода. Пентозы входят в состав некоторых гликозидов и полисахаридов растений (ксилоза, арабиноза), а также нуклеиновых кислот (дезоксирибоза, рибоза). В зависимости от наличия в молекуле альдегидной или кетонной группы, пентозы подразделяются на альдопентозы и кетопентозы.
  • [42] Шикиматный путь – метаболический путь, промежуточным метаболитом которого является шикимат (шикимовая кислота). Шикиматный путь отмечается как специализированный путь биосинтеза бензоидных ароматических соединений, благодаря которому синтезируются, в том числе, аминокислоты триптофан, тирозин, фенилаланин.
  • [43] Биологический распад, биодеградация, биоразложение – разрушение сложных веществ в результате деятельности живых организмов.
  • [44] Аденозинтрифосфат, АТФ – нуклеозидтрифосфат, играющий исключительно важную роль в обмене веществ и энергии в организмах, в первую очередь АТФ известен как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах.
  • [45] Метаболиты – промежуточные продукты обмена веществ (метаболизма) в живых клетках. Многие метаболиты оказывают регулирующее влияние на физиологические и биохимические процессы в организме. Метаболиты подразделяются на первичные (органические вещества, присутствующие во всех клетках организма и необходимые для жизнедеятельности, к ним относятся нуклеиновые кислоты, липиды, белки и углеводы) и вторичные (органические вещества, синтезируемые организмом, однако в репродукции, развитии или росте не участвующие). Классическим примером первичного метаболита является глюкоза.
  • [46] Стоп-кодон, кодон терминации, stop codon, termination codon – единица генетического кода, триплет (тройка нуклеотидных остатков) в ДНК – кодирующий терминацию (прекращение) транскрипции (синтез полипептидной цепи). Стоп кодоны могут вызывать как обязательное прекращение синтеза, так и являться условными. UAG-кодон – условный терминаторный кодон и супрессируемые Amber-мутации вызывают преждевременную терминацию трансляции. В митохондриальной ДНК, UAG-кодон вызывает безусловное прекращение трансляции.
  • [47] PYLIS (pyrrolysine insertion sequence, последовательность вставки пирролизина) downstream sequence, – шпилькообразная структура, появляющаяся в некоторых последовательностях мРНК. Как считалось ранее, данный структурный мотив вызывает стоп-кодон UAG для трансляции в аминокислоту пирролизин, вместо окончания трансляции белка. Однако в 2007 году было установлено, что PYLIS последовательность на UAG стоп-кодон не оказывает никакого влияния.
  • [48] SECIS-элемент, selenocysteine insertion sequence, последовательность вставки селеноцистеина – участок РНК длиной ~60 нуклеотидов, формирующий шпилькообразную структуру. Данный структурный мотив заставляет стоп-кодон UGA кодировать селеноцистеин.
  • [49] Парентеральное питание, внутривенное питание – способ введения питательных веществ в организм человека методом внутривенной инфузии (в обход желудочно-кишечного тракта). В частности, для парентерального питания применятся фибриносол (гидролизат фибрина крови, содержащий свободные аминокислоты и отдельные пептиды), аминотроф (гидролизат казеина, содержащий, в частности, L-триптофан), гидролизин (гидролизат белков крови телят), ваминолакт (смесь 18 аминокислот, соответствующих составу грудного молока), полиамин (сбалансированная смесь, состоящая из 13 L-аминокислот (из них 8 незаменимых) и D-сорбита).
  • [50] Липотропный фактор содержит три вещества, стимулирующие метаболизм жиров, способствующие предотвращению накоплению и удалению жиров из печени – метионин (серосодержащая аминокислота), холин (витамин B4) и инозитол (витамин B8). Метионин, отдельно, способствует удалению токсинов, образующихся во время утилизации жиров.
  • [51] Поликонденсация – процесс синтеза полимеров из полифункциональных соединений, сопровождающийся, обычно, выделением низкомолекулярных побочных продуктов при взаимодействии функциональных групп. В промышленности поликонденсацией получают линейные (полисилоксаны, полиэфиры, поликарбонаты, полиуретаны и полиамиды) и сетчатые (фенол-альдегидные, мочевино-альдегидные, меламин-альдегидные и алкидные смолы) полимеры. В живых организмах поликонденсацией (с участием комплексов ферментов) синтезируются практически все биополимеры (в том числе белки, РНК, ДНК).
  • [52] Сульфоновые кислоты, сульфокислоты – органические соединения общей формулы R-SO2OH либо RSO3H, где R – органический радикал. Сульфоновые кислоты рассматриваются как органические соединения, замещенные по углероду сульфогруппой –SO3H, обладающими всеми свойствами, присущими кислотам. Природными сульфокислотами являются и таурин и цистеиновая кислота (промежуточный продукт окисления цистеина в процессе образования таурина).
  • [53] Синаптическая передача, нейротрансмиссия, нейропередача – электрические движения в синапсах (местах контакта между двумя нейронами или между нейроном и получающей сигнал эффекторной клеткой), вызванные распространением нервных импульсов.

При написании статьи об аминокислотах в качестве источников использовались материалы информационных и справочных интернет-порталов, сайтов новостей NCBI.NLM.NIH.gov, Biology.Arizona.edu, Britannica.com, ProteinStructures.com, NYU.edu, FAO.org, Organic-Chemistry.org, Biology.UCSD.edu, Chemistry.Stanford.edu, News.Stanford.edu, MedicineNet.com, MicroBiologyOnline.org.uk, ScienceDirect.com, Nature.com, Journals.Elsevier.com, ScienceDaily.com, VolgMed.ru, MRSU.ru, SGU.ru, ULSU.ru, KurskMed.com, Википедия, а также следующие печатные издания:

  • Emil Fischer «Untersuchungen ü,ber Aminosä,uren, Polypeptide und Proteine II (1907–1919)». Издательство «Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmBH», 1923 год, Гейдельберг, Германия,
  • Туракулов Я. Х. (редактор) «Тиреоидные гормоны. Биосинтез, физиологические эффекты и механизм действия». Издательство «ФАН», 1972 год, Ташкент,
  • Петровский Б. В. (редактор) «Большая медицинская энциклопедия». Издательство «Советская энциклопедия», 1974 год, Москва,
  • Садовникова М. С., Беликов В. М. «Пути применения аминокислот в промышленности». Журнал «Успехи химии», №47, 1978 год, Москва,
  • Ешкайт Х., Якубке Х.-Д. «Аминокислоты. Пептиды. Белки». Издательство «Мир», 1985 год, Москва,
  • Кочетков Н. А., Членов М. А. (редакторы) «Общая органическая химия. Том 10». Издательство «Химия», 1986 год, Москва,
  • Айала Ф., Кайгер Дж. «Современная генетика». Издательство «Мир», 1987 год, Москва,
  • Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия». Издательство «Просвещение», 1987 год, Москва,
  • Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. «Биологическая химия». Издательство «Медицина», 1998 год, Москва,
  • Энтелис Н. С. «Аминоацил-тРНК-синтетазы: два класса ферментов». Соросовский образовательный журнал, № 9, 1998 год, Москва,
  • Филиппович Ю. Б. «Основы биохимии». Издательство «Агар», 1999 год, Москва,
  • Шамин А. Н. «История химии белка». Издательство «КомКнига», 2006 год, Москва,
  • Опейда Й., Швайка О. «Глоссарий терминов по химии». Издательство «Вебер» (донецкое отделение), 2008 год, Донецк,
  • Болотин С. Н., Буков Н. Н., Волынкин В. А., Панюшкин В. Т. «Координационная химия природных аминокислот». Издательство «URSS», 2008 год, Москва,
  • Lee Russell McDowell «Vitamins in animal and human nutrition». Издательство «John Wiley & Sons», 2008 год, Нью-Йорк, США,
  • Коничев А. С., Севастьянова Г. А. «Молекулярная биология. Высшее профессиональное образование». Издательство «Академия», 2008 год, Москва,
  • Смирнов А. В. «Мир белковых молекул». Издательство «Бином. Лаборатория знаний», 2011 год, Москва,
  • Самченко А., Комаров В. «Торсионная лабильность пептидной группы во вторичных структурах белков». Издательство «LAP Lambert Academic Publishing», 2012 год, Саарбрюккен, Германия,
  • Guoyoa Wu «Amino acids. Biochemistry and Nutrition». Издательство «CRC Press», 2013 год, Нью-Йорк, США,
  • Новоселецкий В. (редактор) «Структура и функционирование белков. Применение методов биоинформатики. Под руководством Даниэля Джона Ригдена». Издательство «URSS», 2014 год, Москва,
  • Уильям С. Клаг, Майкл Р. Каммингс, Шарлотта А. Спенсер, Майкл А. Палладино «Основы генетики. Мир биологии и медицины». Издательство «Техносфера», 2015 год, Москва.

Аминокислота глутамин



©2010-2018 МоиТаблетки.ру. Диагностический справочник.
О сайте | Конфиденциальность
18+